含糖子工作中的麻烦性和一些N-glycoproteins低形容级别随着对N-glycosylation格局的的分析方式的表述非常问题。在查重低丰度的N糖基化绘制淀粉酶或肽段时，在这其中夹杂着非常多的未绘制的淀粉酶肽断，这很方便将低丰度的糖基化绘制淀粉酶肽段的数字信号掩饰。凝素亲和法是现有糖淀粉酶质组学中选用更广泛的分割含有方式。凝集素（lectin）一类糖紧密联系淀粉酶质，能重感情判别某段层次性格局的的单糖或聚糖中单一的糖基回文序列而与之紧密联系，鸟卵与糖链可逆转非共价紧密联系，糖淀粉酶或糖肽被凝集素阻止然后，一般性用单一的单糖在竞争性紧密联系凝集素将糖淀粉酶或糖肽洗刷算下来。 营养素质所经酶解后借助凝集素（lectin）聚集N-糖基化肽段，以后用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中切除术连入在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该办理原因讲解Asn氧原子核量增长2.9890Da。结果用高精度LC-MS质谱仪在线检测脱糖后的肽段，凭借文献检索数剧库，明确脱糖后氧原子核量与其说学说氧原子核量的變化各类糖基化呈现肽段的编码序列，为了知道该营养素质的N-糖基化位点。N-糖基化位点知道后，再借助label-free的的原理对其实施化学发光法讲解。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031